酵素反応の特異性を解析するために、実験的に最もよく調べられている酵素の一つである serine protease (trypsin) を取りあげて、 QM/MM 法による電子状態計算、および MC/MD シミュレーションを組み合わせて反応のポテンシャルを作成し、アミドの加水分解反応におけるタンパク質環境の及す影響を考察した。反応の律速段階と考えられる四面体中間体を形成する際に、タンパク質が静電相互作用で遷移状態を安定化する効果が大きい事が確かめられた。

Amido hydrolysis of serine protease (trypsin) was studied theoretically. The reaction profile of first step (acylation reaction) was calculated by ab initio QM/MM method and MC/MD simulation. The reaction profiles of the first tetrahedral intermediate formation process shows that electrostatic interaction more stabilize the tetrahedral intermediate than the michaelis complex.