蛋白質折れ畳みの動力学的特性に踏み込んで、“拡散的”運動に秘められた規則性と折れ畳みやすさの関係を解明するために、off-latticeの４６ビーズモデルに対して、主成分解析、および“ランダム”な時系列から大域的な規則的力学構造を取り出す埋め込み論などの手法を駆使して、折れ畳みダイナミクスを解析した。その結果、転移温度付近では他の温度領域に比べ顕著な非拡散的ダイナミクスが観測されたので報告する。

To understand the efficiency of protein foldings in terms of regularity in the “diffusive” motions, we analyzed an off-lattice 46 beads model using both the principal component analysis and so-called embedding nonlinear time series analysis. We will show that, at the transition temperature, a non-diffusive behavior emerges in a small dimensional subspace, compared with the other temperature regions.